Основные пути метаболизма аминокислот в печени

Этих путей пять:

- транспорт в другие ткани;

Аминокислоты из печени могут поступать в систему кровообращения и, таким образом, поставляться в другие органы, а также использоваться в качестве структурных белков для биосинтеза тканевых белков.

- биосинтез белков печени и плазма крови;

Белки печени подвергаются постоянному обновлению, причём для них характерно очень высокая скорость оборота со средним периодом полужизни всего лишь несколько дней. Кроме того, именно в печени синтезируется больше белков плазмы крови.

-дизаминирование и распад;

Аминокислоты, которые не были использованы в печени, подвергаются дизаминированию и распадаются с образованием ацетил-СоА и промежуточных субстратов лимонной кислоты, последние могут превращаться в глюкозу и гликоген путём глюконеогинеза. Ацетил-СоА либо подвергается окислению в цикле лимонной кислоты, с накоплением энергии запасаемой в форме АТФ, либо превращается в липиды, которые откладываются в запас. Высвобождённые при распаде аминокислоты и аммиак превращаются в мочевину, в ходе протекающего в печени цикла мочевины.

-цикл глюкозааланин;

Печень участвует так же в метаболизме аминокислот поступающих, время от времени, из периферических тканей. Спустя несколько часов после каждого приёма пищи, из мышц в печень поступает аланин. В печени он подвергается дизаминированию, а образующийся пируват, в результате глюконеогинеза, превращается в глюкозу крови. Глюкоза возвращается в скелет мышц для восполнения в них запасом гликогена. Одна из функций циклического обмена состоит в том, что он смягчён колебанием уровня глюкозы в крови в периодах между приёмами пищи. Возникший в мышцах дефицит, в дальнейшем, после еды восполняется за счёт всасываемости аминокислот пищи.

-превращение в нуклеотиды и другие продукты.

Аминокислоты служат предшественниками в биосинтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, нуклеотидов, а так же в синтезе некоторых специальных веществ, в частности порфиринов, гормонов и других азотсодержащихся соединений.

Гидротация белков.

Белки связывают воду, то есть проявляют гидрофильные свойства, при этом они набухают, увеличивается их масса и объём. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения.

Благодаря наличию на поверхности белковых глобул, групп несущих положительный или отрицательный заряд, вокруг молекулы белка образуется гидратная оболочка, которая препятствует агрегации, а следовательно способствует устойчивости растворов белка и препятствует их осаждению. В ИЭТ белки обладают наименьшей способностью связывать

воду, происходит разрушение гидратной оболочки, поэтому преобразуются крупные агрегуты белковых молекул. Агрегация белка происходит и при обезвоживании с помощью некоторых органических растворителей . При изменении рН среды макромолакулы белка становятся заряжены и его гидротационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы называемые студнями. Они не обладают текучестью, упруги, пластичны, обладают определённой механической прочностью и способны сохранять свою форму. Глобулярные белки могут полностью гидротироваться, растворяясь в воде, образуя растворы с невысокой концентрацией, например белки молока. Гидрофобные свойства белков, то есть их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать эмульсии, суспензии и пены, имеет большое значение в биологии и пищевой промышленности при хранении и переработке зерна , выпечке хлеба, производства макаронных изделий и т.д.различная гидрофильность белков – один из важнейших признаков зерна сильной и слабой пшеницы. Сильно гидротированным студнем является сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста. Она содержит до 65% воды. Различная гидрофильность клейковинных белков один из признаков, характеризующих качество зерна и полученной из него муки.

Денатурация белков-это сложный процесс при котором под влиянием внешних факторов происходит изменение двоичной, третичной и четвертичной структуры белковой макромолекулы, то есть её нативной пространственной структуры. Первичная структура, а значит и химический состав балка не меняются. Денатурация изменяет первоначальные свойства белковых веществ. При этом увеличивается реактивность некоторых химических групп, входящих в состав молекулы, пояпляются свободные группы(сульфгидрильные и др.), уменьшается растворимость, гидрофильность, ферментативная активность, изменяется форма или величина белковой молекулы, увеличивается её ассиметрия, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно он легче гидролизуется.в пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Нагревание вызывает разрыв водородных связей и нарушает взаимодействие гидрофобных групп. Тепловаяденатурация белков наиболее часто наблюдается при сушке зерна, если она ведётся с нарушением установленных правил, а также в результате самосогревания.

При нагреве до всхожесть зерна не меняется. При температуре снижаются хлебопекарные свойства, особенно зерна пшеницы. Степень тепловой денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Это необходимо помнить при разработке режимов термообработки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль в процессе тепловой денатурации играет при бланшировании растительного сырья, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Физические, химические и биологические способы денатурации широко используются в пищевой промышленности и биотехнологии.

Пенообразование.

Под этим процессом понимают способность белков образовывать высокомолекулярные системы: жидкость-газ. Такие системы называются - пены. Устойчивость пены в которой белок является пенообразователем зависит не только от его природы, но также от концентрации и температуры. Белки пенообразователи широко используются в кондитерской промышленности при производстве пастилы, зефира. Они играют важную роль в образовании пены и пеностойкости в готовом пиве. Структуру пены имеет хлеб, и это влияет на его органолептические свойства. Хороший хлеб имеет структуру застывшей пены. Белковые растворы проявляют максимальную пенообразующую способность, как правило, в ИЭТ, которая достигается в слабокислых средах. Для получения пенообразующих кондитерских масс в качестве стабилизаторов пены широкое применение получили яичные белки и молочно-белковые пенообразователи. При при получении пастильных масс свежий яичный белок добавляют в количестве 1,5% к массе рецептурной сахарояблочной смеси. При этом рН=3,2-3,8. молочные белки в сильнокислых средах снижают пенообразующую способность, поэтому они используются лишь при изготовлении нескольких сбивных конфетных масс. Помимо перечисленных важны и другие технологические свойства белков, например использование их как наполнителей для различных напитков, в том числе газированных. Напитки, обогащённые белковыми гидролизатами, например соевыми, обладают низкой калорийностью и могут храниться длительное время даже при относительно высоких температурах без добавления консервантов.

Пищевые аллергии.

Пищевые аллергии играют отрицательную роль для человека, выражаются в нежелательных болезненных реакциях( отёк, покраснение и зуд кожи, затруднение дыхания и т.д.)в ответ на потребление белка одного или нескольких пищевых продуктов( чаще всего это клубника, молоко, яйца).аллергии являются результатом индивидуальной повышенной чувствительности организма человека к определённому веществу ( аллергену) в результате предыдущего контакта с этим веществом. При попадании в кровь человека чужеродных клеток или молекул белков ( антигенов) образуются антитела против них. Однако, в ряде случаев при первичном попадании в кровь человека образуются особые так называемые реагиновые антитела, которые присутствуют не только в сыворотке крови. Но и располагаются на поверхности ряда весьма реактивных клеток как в крови так и в некоторых тканях. Реакции этих тел со вторичным поступившем в кровь антигеном сопровождаются изменением структуры и обмена веществ в этих клетках, при этом в них образуются высокоактивные вещества, которые выделяются в кровь и приводят к развитию клинической картины аллергии. Пищевая аллергия может вызываться не только пищевыми белками, являющихся антигенами для организма человека, но и необычными низкомолекулярными соединениями, попадающими в пищу. Они присоединяются к собственным белкам организма человека и преобразовывают их тем самым в чужеродные белки, которые вызывают ответные иммунологические реакции в ряде случаев аллергической природы. Присоединение необычных низкомолекулярных соединений, попавших в пищу, а из неё в кровь к собственным белкам организма человека происходит в печени. Профилактика и лечение пищевой аллергии заключается в исключении непереносимых продуктов питания из суточного рациона.

15. Врождённое нарушение аминокислотного обмена у человека.

Фенилкетонурия.В основе этого нарушения лежит мутация гена кодирующего фермен, который участвует в превращениях фенилаланина. У здорового человека под действием кислорода воздуха фенилаланин превращается в тирозин.

Фенилаланин + НАДН + О тирозин + НАД + Н О

При наследственном диффеците превращение идёт по другому пути с образованием фенилпирувата. Избыток фенилпирувата в крови у новорожденных нарушает нормальное развитие мозга и является причиной умственной отсталости. При достаточно раннем выявлении можно создать условия для нормального развития ребёнка путём исключения фенилаланин содержащих продуктов.

Реакция образования фенилпирувата:

NH₂-CH-COOH

CH₂ COOH СH₂-CO-COOH NH₂-CH-COOH

CH₂ транс- CH₂

амилаза

+ CH₂ + CH₂

CO COOH

COOH

α- кетоглутаровая фенил- глутаминовая

кислота пируват кислот