Главная Обратная связь

Дисциплины:

Архитектура (936)
Биология (6393)
География (744)
История (25)
Компьютеры (1497)
Кулинария (2184)
Культура (3938)
Литература (5778)
Математика (5918)
Медицина (9278)
Механика (2776)
Образование (13883)
Политика (26404)
Правоведение (321)
Психология (56518)
Религия (1833)
Социология (23400)
Спорт (2350)
Строительство (17942)
Технология (5741)
Транспорт (14634)
Физика (1043)
Философия (440)
Финансы (17336)
Химия (4931)
Экология (6055)
Экономика (9200)
Электроника (7621)






Высокомолекулярные полисахариды



Полисахариды представляют собой продукты поликонденсации большого числа (до сотен тысяч) молекул моносахаридов. В образовании полисахаридов могут принимать участие как пентозы, так и гексозы. В первом случае образуются пентозаны, а во втором – гексозаны: крахмал, гликоген, клетчатка, инулин и т.д.

Полисахарид крахмал делится на две фракции:

1 – амилоза

2 – амилопектин

Амилоза – малоразветвленная цепь со степенью полимеризации ~ 1000.

Амилопектин – сильно разветвленная цепь со степенью полимеризации более 4000. В местах ветвления α-1,6 глюкозидная связь.

Инулин – основой является β-D-фруктофураноза.

Пектин – основой является галактуроновая кислота.

Клетчатка – основа – β-D-глюкоза.

 

Аминокислоты

Аминокислотами называются органические соединения, в состав молекул которых входят 2 функциональные группы – аминная и карбоксильная. Простейший представитель – аминоуксусная кислота:

NH2- CH2- COOH – глицин

Аминокислоты относятся к гетерофункциональным соединениям. Различают α,β,γ и δ-аминокислоты, при этом только α-аминокислоты имеют наибольшее физиологическое значение, т.к. из них строятся молекулы белков.

Для аминокислот характерны как структурная, так и оптическая изомерия. Структурная изомерия определяется:

1) строением углеродного скелета;

2) положением функциональных групп в цепи;

3) взаимным положением функциональных групп в цепи.

Что касается оптической изомерии, то в состав живых организмов входят только L-изомеры аминокислот. D-изомеры, в лучшем случае, не усваиваются.

Номенклатура.

Аминокислоты, встречающиеся в природе и входящие в состав белков, имеют тривиальные названия. Кроме этого, для обозначения аминокислот используют рациональную номенклатуру и номенклатуру ИЮПАК.

По рациональной номенклатуре за основу берется тривиальное название карбоновой кислоты, а аминогруппа обозначается как заместитель с указанием ее положения в цепи буквой греческого алфавита.

По номенклатуре ИЮПАК за основу берется название карбоновой кислоты, а положение аминогруппы указывается цифрой. Например:

тривиальная - Валин

рациональная - α-аминоизовалериановая кислота

ИЮПАК - 2-амино-3-метил бутановая кислота

 

Способы получения.

1. Природные α-аминокислоты могут быть получены при гидролизе белков под действием а) кислот; б) щелочей; в) ферментов.



2. Взаимодействие галогенозамещенных кислот с аммиаком

3. Восстановление нитрокислот:

4. Оксинитрильный синтез:

В настоящее время действуют непосредственно NH4CN и сразу же получают аминонитрил.

 

 

Пептиды

 

Белки

Белками называются сложные высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями. При полном гидролизе белок превращается в смесь аминокислот.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле линейно пептидными связями. Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней аминокислоты. Отдельные пептидные звенья ─NH─CO─CHR─ отличаются друг от друга только боковыми группами:

Простейший пептид может быть образован из двух остатков аминокислот и называется дипептидом. В результате присоединения третьей аминокислоты получается трипептид и т.д. Например:

В природных белках пептидные связи образуются только за счет α-аминокислот.

Различные молекулы белков с химической точки зрения отличаются друг от друга количественным, качественным составом и порядком аминокислотных остатков полипептидной цепи. Структура цепи, определяемая этими факторами называется первичной структурой белка.

На физические, химические и физико-химические свойства пептидов и белков большое внимание оказывает пространственная конфигурация молекулы, которая описывается вторичной и третичной структурой.

Вторичная структура для большинства белков имеет спиралевидный характер, т.е. полипептидная цепь закручивается в спираль таким образом, что на один виток приходится 3,6 остатка аминокислоты.

В макромолекулах белков обычно, наблюдается чередование спирализованных и неспирализованных участков.



Третичная структура белка представляет собой пространственное расположение спирализованных и неспирализованных участков полипептидной цепи. Связи, определяющие третичную структуру, возникают между функциональными группами боковых радикалов пептидной цепи (водородные, дисульфидные, эфирные, солеобразующие и др.).

Четвертичная структура возникает за счет образования водородных связей, солевых мостиков и т.д. Четвертичная структура характерна для гемоглобина крови (межмолекулярное взаимодействие позволяет получить структуру, состоящую из 4-х полноценных белковых молекул).

 

Строение белковой молекулы в природных условиях называется нативной структурой белка.

Любое изменении природной структуры белка называется денатурацией. Обратимая денатурация может быть вызвана солями щелочных металлов или аммония, мочевиной и т.д. Необратимая денатурация происходит под действием солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также высокой температуры

Белки разделяются на протеины (альбумины, глобулины и т.д.), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки), которые при гидролизе дают аминокислоты и какие-либо другие вещества, например углеводы, гетероциклические соединения, фосфорную кислоту и др. К протеидам относятся нуклеопротеиды, фосфопротеиды, гликопротеиды, хромопротеиды и т.д.

В последнее время белки классифицируются преимущественно по их функциям в организмах:

- Резервные белки (альбумин яйца, казеин молока, глиадин пшеницы, ферритин селезенки и др.)

- Структурные белки (миозин мышц, кератин волос, эластин связок и т.д.)

- Белки, управляющие метаболизмом (ферменты, гормоны, иммунопротеины, транспортные белки, фото- и хеморецепторы)

 

 


Эта страница нарушает авторские права

allrefrs.ru - 2019 год. Все права принадлежат их авторам!