Главная Обратная связь

Дисциплины:

Архитектура (936)
Биология (6393)
География (744)
История (25)
Компьютеры (1497)
Кулинария (2184)
Культура (3938)
Литература (5778)
Математика (5918)
Медицина (9278)
Механика (2776)
Образование (13883)
Политика (26404)
Правоведение (321)
Психология (56518)
Религия (1833)
Социология (23400)
Спорт (2350)
Строительство (17942)
Технология (5741)
Транспорт (14634)
Физика (1043)
Философия (440)
Финансы (17336)
Химия (4931)
Экология (6055)
Экономика (9200)
Электроника (7621)






В молекуле белка могут существовать также и некоторые другие виды взаимодействия



 

 

Аминокислотный состав белков.

 

Аминокислоты, из которых построены молекулы важнейшего природного полимера – белка, играют исключительно важную роль в жизни животных и растительных организмов.

В настоящее время широко распространено деление аминокислот, предложенное специалистами в области биорганической химии, на:

- синтетические;

- природные.

Синтетические аминокислоты – кислоты, получаемые в лабораториях и не имеющие природных аналогов.

Природные аминокислоты – кислоты, обнаруженные в растительных и животных организмах (свыше 150).

В свою очередь природные аминокислоты делятся на:

- непротеиногенные;

- протеиногенные.

Непротеиногенные аминокислоты – кислоты, не входящие в состав белков.

Протеиногенные аминокислоты – кислоты, входящие в состав белков (около 20).

Среди протеиногенных кислот выделяют группу в восемь аминокислот, которые называются незаменимыми (см. Таблицу).

Незаменимые аминокислоты – кислоты, которые не синтезируются в организме человека, и поэтому их получают только с пищей. Если количество этих аминокислот в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Таблица

 

Незаменимые аминокислоты

 

N п/п Название кислоты Формула Условные сокращения (русские и латинские)
                      Валин, a-аминоизовале- риановая кислота   Лейцин, a-амино-g-метил-валериановая кислота     Изолейцин, a-амино-b-метилвалериановая кислота     Треонин, a-амино-b-оксимасляная кислота   Метионин, a-амино-g-метилтиомасляная кислота   Лизин, a,e-иаминокапро- новая кислота   Фенилаланин, a-амино- b-фенилпропионовая кислота   Триптофан, a-амино-b-индолилпропионовая кислота     CH3-CH-CH-COOH ½ ½ H3C NH2   CH3-CH-CH2-CH-COOH ½ ½ CH3 NH2     CH3-CH2-CH-CH-COOH ½ ½ H3C NH2     CH3-CH-CH-COOH ½ ½ HO NH2     CH3-S-CH2-CH2-CH-COOH ½ NH2   H2N-(CH2)4-CH-COOH ½ NH2   C6H5-CH2-CH-COOH ½ NH2
 
 



 

Вал; Val   Лей; Leu     Иле; Ile     Тре; Thr   Мет; Met   Лиз; Lys   Фал; Phen     Три; Try  

 

Для большинства аминокислот характерна структурная изомерия (связанная с особенностями углеродного скелета и взаимным расположением функциональных групп) и пространственная – оптическая изомерия (связанная с наличием асимметричных углеродных атомов).

Все природные аминокислоты, за исключением аминоуксусной кислоты, содержат один или несколько асимметрических атомов углерода и, следовательно, могут существовать в виде нескольких стереоизомеров, количество которых можно определять по известной формуле:

N=2n, где

n - число асимметрических углеродных атомов

N – число возможных стереоизомеров.

Говоря о стереоизомерах, следует помнить, что они могут быть отнесены или к изомерам D-ряда или к изомерам L-ряда. Поэтому различают D- и L-ряды аминокислот.

L-конфигурация D-конфигурация   COOH COOH ½ ½ H2N-C-H H-C-NH2 ½ ½ CH3 CH3   L-(+)-аланин D-(-)-аланин  



 


Все входящие в состав белков аминокислоты (протеиногенные) представляют собой L-формы, D-формы встречаются в природе редко.

 

 

ПРЕВРАЩЕНИЯ БЕЛКОВ В ПИЩЕВЫХ БИОТЕХНОЛОГИЯХ

 

В процессе приготовления и кулинарной обработки пищи белки могут претерпевать разнообразные превращения.

 

 

Меланоидиновая реакция

 

Растворимые аминокислоты (глицин, аланин, аспарагин и др.) энергично реагируют с сахарами, имеющими свободную карбонильную группу (ксилоза, фруктоза, глюкоза, мальтоза). Меланоидиновая реакция идет наиболее легко при молярном соотношении между аминокислотами и сахарами 1:2.

Аминокислота реагирует с сахаром по следующей схеме:

 

CH2OH-(CHOH)4-COH + H2N-CH2-COOH --------®

глюкоза глицин

H

½

----------® CH2OH-(CHOH)4-C-NH-CH2-COOH

½

OH

 

Менее активно действуют слаборастворимые кислоты (цистин, тирозин). Меланоидиновая реакция сопровождается образованием промежуточных соединений: альдегидов, циклических группировок фурфурольного, а затем и пиррольного характера. Меланоидиновые реакции активируются при повышенных температурах, особенно в случае многократного подогрева.

В результате этой реакции происходит потемнение корки белого хлеба: при выпечке аминокислоты на поверхности хлеба реагируют с сахарами, образовавшимися в процессе брожения теста.

Меланоидины могут также образовываться в процессе хранения консервов.

 

 

Гидролиз белков

 

Он может происходить под влиянием ферментов, кислот или щелочей. Этим способом можно получить любую из аминокислот, входящую в состав белков. Практическое значение имеет гидролиз биомассы дрожжей,выращенных на углеводородсодержащем сырье, и включающей до 40 % белков. Сырьем для получения биомассы микробиологическим путем могут служить также диоксид углерода, спирт, парафины нефти, природный газ, отходы дерево-перерабатывающей промышленности. Полученные из белковых гидролизатов аминокислоты разделяют методами ионообменной хроматографии, электрофореза и газожидкостной хроматографии.

 

 

Гидратация белков

Белки связывают воду, т.е. проявляют гидрофильные свойства. При этом они набухают, увеличивается их масса и объем. Набухание белка сопровождается его частичным растворением. Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Имеющиеся в их составе и расположенные на поверхности белковой макромолекулы гидрофильные -СО-NН- (пептидная связь), аминогруппы -NН2 , карбоксильные -СООН- группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности молекулы.

Окружающие белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации, а следовательно, способствует устойчивости растворов белка и препятствуют его осаждению.

 

  OH- OH- H3N+-(CH2)n-COOH +NH3-(CH2)n-COO- NH2-(CH2)n-COO- H+ H+   изоэлектрическая точка рН=1,0 рН=7,0 рН=11,0    

 


 

В изоэлектрической точке (см. схему) белки обладают наименьшей способностью связывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. При изменении рН среды молекула белка становится заряженной и его гидратационная способность меняется. При ограниченном набухании концентрированные белковые растворы образуют сложные системы, называемые студиями. Глобулярные белки могут полностью гидратироваться, растворяясь в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой концентрацией.

Гидрофильные свойства белков, т.е. их способность образовывать студии, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены имеют большое значение в пищевой промышленности. Различная гидрофильность клейковинных белков - один из признаков, характеризующих качество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Гидрофильность белков зерна и муки играет большую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебопекарном производстве, при изготовлении мучных кондитерских изделий, представляет собой набухший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

 

 

Денатурация белков

 

Это сложный процесс, при котором под влиянием внешних факторов (температуры, механического воздействия, действия химических реагентов и т.д.) происходит изменение вторичной, третичной и четвертичной структуры белковой молекулы, т.е. ее нативной пространственной структуры. Первичная структура, а следовательно, и химический состав белка не меняются. При денатурации изменяются физические свойства белка, снижается растворимость, способность к гидратации, теряется его биологическая активность, В то же время увеличивается активность некоторых химических групп, облегчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, они легче гидролизуются.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков. Степень тепловой денатурации зависит от температуры, продолжительности нагрева и влажности. Особую роль процессы тепловой денатурации играют при сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий.

 

 

ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

 

Снабжение организма человека необходимым количеством аминокислот - основная функция белка в питании. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, рыба, продукты переработки зерна, хлеб, овощи. В организме человека белки расщепляются до аминокислот, часть из них (заменимые) являются строительным материалом для создания новых аминокислот. В белке пищи должно быть определенное соотношение между заменимыми и незаменимыми аминокислотами, в противном случае часть незаменимых будет расходоваться не по назначению. В белке пищи должен быть сбалансирован состав и незаменимых кислот.

Биологическая ценность исследуемого белка по аминокислотному составу может быть оценена при сравнивании его с аминокислотным составом “идеального” белка. Оценка аминокислотного состава белка осуществляется путем расчета аминокислотного скора.

Аминокислотный скор - это отношение содержания незаменимой аминокислоты (в мг) в 1г исследуемого белка пищевого продукта к содержанию этой же аминокислоты (в мг) в 1 г белка по аминокислотной шкале комитета ФАО/ВОЗ*

_________________________________________________________________________

* ФАО-Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН;

ВОЗ-Всемирная организация здравоохранения.

_________________________________________________________________________

Аминокислотная шкала Комитета ФАО/ВОЗ применяемая для взрослого человека приведена в таблице.

 

Таблица

 

Аминокислотная шкала для расчета аминокислотного скора

 

Аминокислота Предлагаемый уровень, мг на 1г белка Аминокислота Предлагаемый уровень, мг на 1г белка
Изолейцин Лейцин Лизин Метионин+Цистеин Фенилаланин Тирозин+Треонин Триптофан Валин

 

Расчет аминокислотного скора для установления биологической ценности белка проводят следующим образом. Аминокислотный скор каждой незаменимой аминокислоты в идеальном белке принимают за 100 %, а в природном белке определяют процент соответствия:

 

Содержание аминокислоты(в мг) в 1 г испытуемого белка

АК = --------------------------------------------------------------------------------- * 100 ;

Содержание этой же аминокислоты (в мг) в 1 г белка

по аминокислотной шкале

 

где АК - аминокислота.

В результате определяют лимитирующую аминокислоту в исследуемом белке с наименьшим скором.

Пример: в 1г исследуемого белка пищевого продукта содержится (в мг): изолейцина-45, лейцина-75, лизина-40, метионина и цистина (в сумме)-25; фенилаланина и тирозина (в сумме)-70; треонина-38; триптофана-11, валина-50. При сравнении со стандартной шкалой находим, что скоры (в %) соответственно равны: 113, 107, 73, 71, 95, 113, 100. Следовательно, лимитирующими аминокислотами в белке данного продукта являются лизин (скор 73%), сумма метионина и цистина (скор 71%) и треонин (скор 95%).

Биологическая ценность белков может быть увеличена добавлением лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена приблизительно в 2 раза добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы - 0,4% лизина и 0,7% триптофана.

 

Тест по теме «Белки»

1.Какое из соединений является аминокислотой?

А) ацетамид

Б) масляная кислота

В) триптофан

2.Какое из соединений является диаминомонокарбоновой кислотой?

А) лизин

Б) валин

В) лейцин

3.Какое из соединений является a-аминокислотой?

А) 2-аминобутановая кислота

Б) 3-аминобутановая кислота

В) 4-аминобутановая кислота

4.Какая из аминокислот является оптически активной?

А) глицин

Б) фенилаланин

В) антраниловая кислота

5.Какая из аминокислот является незаменимой?

А) аланин

Б) цистеин

В) триптофан

 

Вопросы для самоконтроля по теме «Белки»

1.Что собой представляют белковые вещества?

2.Как классифицируются белки?

3.На какие группы подразделяются аминокислоты?

4.Какие незаменимые аминокислоты Вы знаете?

5.Что такое аминокислотный скор?

 

Ответы на тестовые задания по теме «Белки»

1-В); 2-А); 3-А); 4-Б); 5-В)

 

ПИЩЕВЫЕ ДОБАВКИ

 

В современной пищевой промышленности находят применение различные способы улучшения качества и совершенствования технологического процесса. Наиболее экономически выгодным и легко применимым оказалось использование пищевых добавок, в результате чего пищевые добавки получили широкое распространение в большинстве стран мира.

Термин пищевые добавки не имеет единого толкования.

В большинстве случаев под пищевыми добавками понимают группу веществ природного или искусственного происхождения, используемых для:

- усовершенствования технологии;

- получения продуктов специализированного назначения;

- сохранения или придания пищевым продуктам необходимых свойств;

- повышения стабильности или улучшения органолептических свойств.

Органолептические свойства – свойства, определяемые с помощью органов чувств (цвет, запах, вкус и др.).

К пищевым добавкам, как правило, не относят соединения, повышающие ценность пищевых продуктов (витамины, микроэлементы и др.).

Не являются пищевыми добавками и посторонние загрязняющие вещества, непреднамеренно попадающие в пищевые продукты из окружающей среды.

В соответствие с действующим в нашей стране санитарным законодательством под термином «пищевые добавки» понимают природные или синтезированные вещества, преднамеренно вводимые в пищевые продукты с целью придания им заданных свойств и не употребляемые сами по себе в качестве пищевых продуктов или обычных компонентов пищи.

Все вопросы, связанные с исследованиями и применением пищевых добавок, регламентируются Комиссией по Codex Alimentarius и Объединенным комитетом ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам.

_________________________________________________________________________

* ФАО-Продовольственная и сельскохозяйственная организация ООН;

ВОЗ-Всемирная организация здравоохранения.

_________________________________________________________________________

 

Объединенный комитет ФАО/ВОЗ по пищевым добавкам является совещательным органом Комиссии по Codex Alimentarius.

Комиссия по Codex Alimentarius была создана в 1962г. для выполнения Объединенной программы ФАО/ВОЗ по пищевым стандартам.

Комиссия – межправительственный орган, включающий более 120 государств-членов, делегаты которых представляют свои страны.

Работа комиссии по упорядочению пищевых стандартов проводится с помощью различных комитетов, одним из которых является Кодексный комитет по пищевым добавкам.

 


Просмотров 310

Эта страница нарушает авторские права

allrefrs.ru - 2020 год. Все права принадлежат их авторам!